 ===============================================================================
 «Публичная библиотека» (http://publ.lib.ru)
 ===============================================================================
 Академия наук СССР
 Ордена Ленина Институт биохимии им. А.Н. Баха
 Институт белка
 А.С. Спирин, Л.П. Гаврилова
 Рибосома
 Москва: Издательство «Наука», 1971

 Рибосома занимает центральное место в биосинтезе белков. Именно в рибосомы стекается вся генетическая информация, идущая от генов (ДНК). С другой стороны, рибосомы являются конечным пунктом, куда доставляются активированные формы аминокислот (аминоацил-тРНК), служащие строительным материалом для белков. Сама рибосома представляет собой молекулярную машину, построенную из нескольких десятков макромолекул (рибосомальной РНК и белков), потребляющую энергию (ГТФ) для своей работы и на выходе продуцирующую генетически детерминированные белки.
 Рассмотрению структуры и функций этого центрального белоксинтезирующего аппарата, универсального во всей живой природе, и посвящена предлагаемая книга.

 СОДЕРЖАНИЕ:
 Предисловие к первому изданию (5).
 Предисловие ко второму изданию (7).
 Популярное введение.
 1. Общая схема биосинтеза белков (9).
 2. Кодирование информации (генетический код) (13).
 3. Хранение и воспроизведение закодированонй информации (19).
 4. Передача информации (транскрипция) (23).
 5. Вовлечение аминокислот в биосинтез белков (24).
 6. Синтез белка в рибосоме (трансляция) (27).
 Литература (30).
 Часть первая. Структура рибосомы.
 I. Физические свойства и химический состав рибосомы (35).
 1. Форма и размеры (35).
 а. 70 S рибосомы Protokaryotes (бактерий и синезеленых водорослей) (36).
 б. 80 S рибосомы Eukaryotes (38).
 в. 70 S рибосомы хлоропластов и митохондрий (39).
 2. Компактность (40).
 3. Химический состав: содержание РНК и белка (41).
 а. 70 S рибосомы (41).
 б. 80 S рибосомы (42).
 4. Связанные низкомолекулярные катионы (43).
 5. Резюме (48).
 Литература (49).
 II. Подразделение рибосомы на две неравные субчастицы (51).
 1. Большая субчастица (51).
 2. Малая субчастица (53).
 3. Ассоциация субчастиц (55).
 Литература (62).
 III. Рибосомальная РНК (64).
 1. Молекулярно-весовые характеристики (64).
 2. Непрерывность полинуклеотидных цепей (69).
 3. Нуклеотидный состав (73).
 а. Соотношения четырех главных нуклеотидов (73).
 б. «Минорные» нуклеотиды (76).
 4. Нуклеотидная последовательность (77).
 5. Вторичная структура в растворе (61).
 6. Вторичная структура в составе рибосомы (88).
 7. Резюме (91).
 Литература (92).
 IV. Рибосомальные белки (96).
 1. Определение (96).
 2. Количество белковых молекул на рибосому и их молекулярно-весовые характеристики (99).
 а. Бактериальные 70 S рибосомы (99).
 б. Животные 80 S рибосомы (100).
 3. Аминокислотный состав и последовательность (101).
 4. Конформация (107).
 5. Резюме (107).
 Литература (108).
 V. Структурные превращения рибосомных частиц (110).
 1. Разворачивание и принцип рибонуклеопротеидного тяжа (110).
 а. Компактность исходной укладки (111).
 б. Характеристика процесса разворачивания (112).
 в. Каркасная роль рибосомальной РНК (принцип рибонуклеопротеидного тяжа) (117).
 2. Ступенчатая разборка и самосборка (120).
 а. Ступенчатая диссоциация рибосомального белка (120).
 б. Свойства промежуточных рибонуклеопротеидных частиц (124).
 в. Самосборка (127).
 3. Некоторые общие выводы о четвертичной структуре рибосомных субчастиц (132).
 Литература (133).
 VI. Заключение: общие принципы строения рибосомы (136).
 Литература (138).
 Часть вторая. Функционирование рибосомы.
 I. Компоненты белок-синтезирующей системы (141).
 1. Рибосома (141).
 2. Матричный полинуклеотид (142).
 3. Аминоацил-тРНК (143).
 4. ГТФ (146).
 5. Белковые трансферные факторы (147).
 6. Белковые факторы инициации (150).
 7. Факторы терминации (151).
 8. Неорганические катионы (152).
 Литература (153).
 II. Функциональные центры рибосомы (156).
 1. Ассоциация рибосомы с матричным полинуклеотидом (мРНК-связывающий участок) (158).
 а. Условия комплексообразования и стабильность комплекса (158).
 б. Участок полинуклеотида, взаимодействующий с рибосомой (160).
 в. Участок рибосомы, взаимодействующий с матричным полинуклеотидом (161).
 г. Резюме (163).
 2. Связывание аминоацил-тРНК с рибосомой в присутствии матричного полинуклеотида (участок связывания акцепторной тРНК) (164).
 а. Условия образования тройственного комплекса к его стабильность (164).
 б. Участок матричного полинуклеотида, ассоциирующий с рибосомой и тРНК (167).
 в. Участки аминоацил-тРНК, взаимодействующие с матричным полинуклеотидом и рибосомой (168).
 г. Участок рибосомы, взаимодействующий с кодон-антикодоновой парой и тРНК (171).
 д. Резюме (173).
 3. Удержание тРНК на рибосоме в отсутствие матрицы (участок связывания донорной тРНК) (174).
 а. Условия связывания и стабильность комплекса (174).
 б. Возможные участки тРНК, взаимодействующие с рибосомой (175).
 в. Участок рибосомы, взаимодействующий с тРНК (176).
 г. Специфическая стимуляция присоединения пептидил-тРНК к рибосоме в присутствии матрицы (177).
 д. Резюме (178).
 4. Катализ образования пептидной связи (пептидил-трансферазный участок) (179).
 а. Условия реакции (179).
 б. Участок рибосомы, ответственный за транспептидацию (182).
 5. Общая схема локализации функциональных центров рибосомы (185).
 Литература (187).
 III. Этапы трансляции (190).
 1. Инициация трансляции (191).
 а. Инициаторная аминоацил-тРНК (192).
 б. Инициирующие кодоны (193).
 в. Белковые факторы инициации (195).
 г. Образование начального комплекса (197).
 д. Поступление аминоацил-тРНК и образование первой пептидной связи (200).
 е. Инициация в системах с синтетическими матрицами без инициирующих кодонов (202).
 2. Собственно трансляция («полимеризация» аминокислотных остатков») (204).
 а. Пептидил-тРНК и ее удержание в транслирующей рибосоме (206).
 б. Поступление в рибосому аминоацил-тРНК (207).
 в. Образование пептидной связи (транспептидация) (211).
 г. Транслокация (212).
 д. Общая схема рабочего цикла трансляции (215).
 3. Терминация трансляции (219).
 а. Терминирующий кодон (220).
 б. Механизм терминации (222).
 в. Деформилирование и деметионилирование N-конца полипептида (225).
 Литература (226).
 IV. Дополнение. О механизме действия некоторых антибиотиков (231).
 1. Пуромицин (231).
 2. Хлорамфеникол (хлоромицетин) (234).
 3. Линкомицин (235).
 4. Спарсомицин (236).
 5. Эритромицин (237).
 6. Циклогексимид (актидион) (239).
 7. Фусидовая кислота (240).
 8. Тетрациклины (241).
 9. Стрептомицин и другие аминоглюкозидные антибиотики (242).
 Литература (246).

 Александр Сергеевич Спирин, Лидия Павловна Гаврилова
 РИБОСОМА
 Издание второе, переработанное и дополненное
 Утверждено к печати Ордена Ленина Институтом биохимии им. А.Н. Баха
 Академии наук СССР
 Редактор Л.Н. Кузьминова
 Художник Т.П. Поленова
 Технический редактор Р.М. Денисова
 Сдано в набор 22/VI 1971 г. Подписано к печати 18/XI 1971 г. Тираж 5700. Цена 1 р. 19 к.
 Издательство «Наука». Москва.
 ===============================================================================
 *** О П И С А Н И Е * И З Д А Н И Я *** 5.4 ***
 ===============================================================================
 |ТИТУЛ ВЕБ-СТРАНИЦЫ¦ Спирин Александр Сергеевич
 |СЕРИЯ, ГОД, НОМЕР ¦
 |АВТОРЫ... НАЗВАНИЕ¦ Спирин А.С..._ Рибосома.
 |НАЗВАНИЕ ОРИГИНАЛА¦
 |ЖАНР-ФОРМА-ВИД-ТИП¦ Издание 2-е, переработанное и дополненное.
 Авторы: Александр Сергеевич Спирин, Лидия Павловна Гаврилова.
 Художник: Т.П. Поленова.
 |ИЗДАТЕЛЬ. - СЕРИЯ ¦ Москва: Издательство «Наука», 1971. - Академия наук СССР. Ордена Ленина Институт биохимии им. А.Н. Баха. Институт белка
 |АВТОРЫ ФАЙЛА И OCR¦ Скан: ОлегГ, OCR, обработка, формат Pdf: звездочет, 2026
 |ОСНОВНОЕ ИМЯ ПАПКИ¦ Spirin_Aleksandr_Sergeevich
 |ОСНОВНОЕ ИМЯ СЕРИИ¦
 |ОСНОВНОЕ ИМЯ ФАЙЛА¦ Spirin_A.S...__Ribosoma.(1971)
 |ДОПОЛНЕНИЯ К ИМЕНИ¦ [djv] [pdf]
 |ОСНОВНОЕ ИМЯ ОБЛ. ¦ Ribo71
 |АННОТАЦИЯ ИЗДАНИЯ ¦ ИЗ ИЗДАНИЯ:
 Рибосома занимает центральное место в биосинтезе белков. Именно в рибосомы стекается вся генетическая информация, идущая от генов (ДНК). С другой стороны, рибосомы являются конечным пунктом, куда доставляются активированные формы аминокислот (аминоацил-тРНК), служащие строительным материалом для белков. Сама рибосома представляет собой молекулярную машину, построенную из нескольких десятков макромолекул (рибосомальной РНК и белков), потребляющую энергию (ГТФ) для своей работы и на выходе продуцирующую генетически детерминированные белки.
 Рассмотрению структуры и функций этого центрального белоксинтезирующего аппарата, универсального во всей живой природе, и посвящена предлагаемая книга.
 |СОДЕРЖАНИЕ ИЗДАНИЯ¦ СОДЕРЖАНИЕ:
 Предисловие к первому изданию (5).
 Предисловие ко второму изданию (7).
 Популярное введение.
 1. Общая схема биосинтеза белков (9).
 2. Кодирование информации (генетический код) (13).
 3. Хранение и воспроизведение закодированонй информации (19).
 4. Передача информации (транскрипция) (23).
 5. Вовлечение аминокислот в биосинтез белков (24).
 6. Синтез белка в рибосоме (трансляция) (27).
 Литература (30).
 Часть первая. Структура рибосомы.
 I. Физические свойства и химический состав рибосомы (35).
 1. Форма и размеры (35).
 а. 70 S рибосомы Protokaryotes (бактерий и синезеленых водорослей) (36).
 б. 80 S рибосомы Eukaryotes (38).
 в. 70 S рибосомы хлоропластов и митохондрий (39).
 2. Компактность (40).
 3. Химический состав: содержание РНК и белка (41).
 а. 70 S рибосомы (41).
 б. 80 S рибосомы (42).
 4. Связанные низкомолекулярные катионы (43).
 5. Резюме (48).
 Литература (49).
 II. Подразделение рибосомы на две неравные субчастицы (51).
 1. Большая субчастица (51).
 2. Малая субчастица (53).
 3. Ассоциация субчастиц (55).
 Литература (62).
 III. Рибосомальная РНК (64).
 1. Молекулярно-весовые характеристики (64).
 2. Непрерывность полинуклеотидных цепей (69).
 3. Нуклеотидный состав (73).
 а. Соотношения четырех главных нуклеотидов (73).
 б. «Минорные» нуклеотиды (76).
 4. Нуклеотидная последовательность (77).
 5. Вторичная структура в растворе (61).
 6. Вторичная структура в составе рибосомы (88).
 7. Резюме (91).
 Литература (92).
 IV. Рибосомальные белки (96).
 1. Определение (96).
 2. Количество белковых молекул на рибосому и их молекулярно-весовые характеристики (99).
 а. Бактериальные 70 S рибосомы (99).
 б. Животные 80 S рибосомы (100).
 3. Аминокислотный состав и последовательность (101).
 4. Конформация (107).
 5. Резюме (107).
 Литература (108).
 V. Структурные превращения рибосомных частиц (110).
 1. Разворачивание и принцип рибонуклеопротеидного тяжа (110).
 а. Компактность исходной укладки (111).
 б. Характеристика процесса разворачивания (112).
 в. Каркасная роль рибосомальной РНК (принцип рибонуклеопротеидного тяжа) (117).
 2. Ступенчатая разборка и самосборка (120).
 а. Ступенчатая диссоциация рибосомального белка (120).
 б. Свойства промежуточных рибонуклеопротеидных частиц (124).
 в. Самосборка (127).
 3. Некоторые общие выводы о четвертичной структуре рибосомных субчастиц (132).
 Литература (133).
 VI. Заключение: общие принципы строения рибосомы (136).
 Литература (138).
 Часть вторая. Функционирование рибосомы.
 I. Компоненты белок-синтезирующей системы (141).
 1. Рибосома (141).
 2. Матричный полинуклеотид (142).
 3. Аминоацил-тРНК (143).
 4. ГТФ (146).
 5. Белковые трансферные факторы (147).
 6. Белковые факторы инициации (150).
 7. Факторы терминации (151).
 8. Неорганические катионы (152).
 Литература (153).
 II. Функциональные центры рибосомы (156).
 1. Ассоциация рибосомы с матричным полинуклеотидом (мРНК-связывающий участок) (158).
 а. Условия комплексообразования и стабильность комплекса (158).
 б. Участок полинуклеотида, взаимодействующий с рибосомой (160).
 в. Участок рибосомы, взаимодействующий с матричным полинуклеотидом (161).
 г. Резюме (163).
 2. Связывание аминоацил-тРНК с рибосомой в присутствии матричного полинуклеотида (участок связывания акцепторной тРНК) (164).
 а. Условия образования тройственного комплекса к его стабильность (164).
 б. Участок матричного полинуклеотида, ассоциирующий с рибосомой и тРНК (167).
 в. Участки аминоацил-тРНК, взаимодействующие с матричным полинуклеотидом и рибосомой (168).
 г. Участок рибосомы, взаимодействующий с кодон-антикодоновой парой и тРНК (171).
 д. Резюме (173).
 3. Удержание тРНК на рибосоме в отсутствие матрицы (участок связывания донорной тРНК) (174).
 а. Условия связывания и стабильность комплекса (174).
 б. Возможные участки тРНК, взаимодействующие с рибосомой (175).
 в. Участок рибосомы, взаимодействующий с тРНК (176).
 г. Специфическая стимуляция присоединения пептидил-тРНК к рибосоме в присутствии матрицы (177).
 д. Резюме (178).
 4. Катализ образования пептидной связи (пептидил-трансферазный участок) (179).
 а. Условия реакции (179).
 б. Участок рибосомы, ответственный за транспептидацию (182).
 5. Общая схема локализации функциональных центров рибосомы (185).
 Литература (187).
 III. Этапы трансляции (190).
 1. Инициация трансляции (191).
 а. Инициаторная аминоацил-тРНК (192).
 б. Инициирующие кодоны (193).
 в. Белковые факторы инициации (195).
 г. Образование начального комплекса (197).
 д. Поступление аминоацил-тРНК и образование первой пептидной связи (200).
 е. Инициация в системах с синтетическими матрицами без инициирующих кодонов (202).
 2. Собственно трансляция («полимеризация» аминокислотных остатков») (204).
 а. Пептидил-тРНК и ее удержание в транслирующей рибосоме (206).
 б. Поступление в рибосому аминоацил-тРНК (207).
 в. Образование пептидной связи (транспептидация) (211).
 г. Транслокация (212).
 д. Общая схема рабочего цикла трансляции (215).
 3. Терминация трансляции (219).
 а. Терминирующий кодон (220).
 б. Механизм терминации (222).
 в. Деформилирование и деметионилирование N-конца полипептида (225).
 Литература (226).
 IV. Дополнение. О механизме действия некоторых антибиотиков (231).
 1. Пуромицин (231).
 2. Хлорамфеникол (хлоромицетин) (234).
 3. Линкомицин (235).
 4. Спарсомицин (236).
 5. Эритромицин (237).
 6. Циклогексимид (актидион) (239).
 7. Фусидовая кислота (240).
 8. Тетрациклины (241).
 9. Стрептомицин и другие аминоглюкозидные антибиотики (242).
 Литература (246).
 ===============================================================================